Bielkoviny - proteíny

12. ledna 2009 v 21:09 | Eva |  Tuky, cukry, bielkoviny
BIELKOVINY - PROTEÍNY

Bielkoviny sú prírodné polymérne zlúčeniny zložené z aminokyselín (proteinogénne), ktoré sú navzájom viazané kovalentnými peptidovými väzbami. Pospájané aminokyseliny vytvaraju tzv. polipeptidove reťazce. Bielkoviny (proteíny) sú podstatou života. Kdekoľvek sa v prírode prejavuje život, v akomkoľvek vývojovom štádiu, vždy musí byť prítomná bielkovina.
Aminokyseliny, ktoré vytvárajú bielkovinu, sa vyskytujú v rôznych usporiadaniach. To spôsobuje, že bielkoviny, aj keď majú podobnú chemickú štruktúru, vlastnosti majú odlišné. Všetky bielkoviny v prírode sú vytvorené kombináciou 20 aminokyselín. Toto poradie nevzniklo náhodne, ale je už zakódované v molekule DNA.
Pri prvkovej analýze sa zistilo, že bielkoviny obsahujú najmä H, C, O, S, N, P. V niektorích pristupujú ešte ďalšie prvky a to Fe, I, Cu, Co, Zn, Mg, Mn a iné.

Štruktúry bielkovín
Pri bielkovinách rozoznávame štyri typy štruktúr:

•primárna štruktúra
Bielkoviny sú zložené z aminokyselín, ktoré sú pospájané do rôzne dlhých reťazcov peptidovými väzbami -CO-NH-. Možno teda povedať, že bielkoviny sú vlastne polypeptidy. (Výrazy ako polypeptid, oligopeptid, tripeptid, dipeptid atď. označujú bielkoviny s väčšou či menšou dĺžkou peptidového reťazca.) Peptidová väzba vzniká medzi -NH2 koncom jednej aminokyseliny a -COOH koncom druhej aminokyseliny, pričom sa pri reakcii odštepuje voda.

•sekundárna štruktúra
Sekundárna štruktúra určuje geometrické usporiadanie - konformáciu bielkoviny. Je podmienená vodíkovými mostíkmi medzi skupinami aminokyselín -C=O a H-N-. Sú dva typy sekundárnej komformácie: skladaný list a skrutkovica.

•terciárna štruktúra
Terciárna štruktúra (konformácia) predstavuje definitívne priestorové usporiadanie α-helixu a skladaného listu v priestore. Proteíny pritom môžu obsahovať úseky skrutkovice aj úseky usporiadané ako skladaný list a celá priestorová štruktúra bielkoviny môže byť preto veľmi komplikovaná. Terciárna štruktúra bielkovín je pritom stabilizovaná množstvom nekovalentných väzieb (vodíkové väzby, van der Waalsove sily, iónové interakcie, hydrofóbne väzby) ako aj niektorými špecifickými väzbami (hlavne disulfidickými -S-S-). Dokopy to všetko tvorí veľmi stabilnú štruktúru.
Pre biologickú funkciu bielkoviny má práve terciárna štruktúra podstatný význam. Napríklad za biologickú aktivitu enzýmov alebo protilátok sú zodpovedné miesta na povrchu ich molekúl - aktívne centrá, ktorých presnú stavbu určuje práve terciárna štruktúra. Ak sa táto štruktúra poruší, nemôže daná bielkovina plniť svoju biologickú funkciu.

•kvartérna štruktúra
Kvartérnu štruktúru majú iba niektoré veľmi zložité bielkoviny, ktoré sú zložené z viacerých bielkovinových podjednotiek. Kvartérna štruktúra predstavuje teda definitívne usporiadanie takýchto podjednotiek v priestore pomocou slabých nekovalentných síl do jednej komplexnej makromolekuly bielkoviny.


Bielkoviny môžeme rozdeliť podľa rôznych kritérií do niekoľkých skupín.

1.Z chemického hľadiska rozdeľujeme bielkoviny na:

jednoduché - hydrolýzou vznikne len aminokyselina
zložené (kunjugované) - súčasťou bielkoviny je aj nebielkovinová zložka (prostetické skupiny). Medzi zložené bielkoviny patria:

Lipoproteíny - nebielkovinovú zložku tvorí lipid. Nachádzajú sa v membránach.

Glykoproteíny - nebielkovinovú zložku tvorí sacharid. Nachádzajú sa v slinách a vo vajcovom bielku.

Fosfoproteíny - obsahujú esterovo viazanú kyselinu trihydrogenfosforečnú. Nachádzajú sa v pomerne veľkom množstve v mlieku a to v podobe kazeínu.

Hemoproteíny - nebielkovinovú zložku tvorí hem (jeho štruktúra je odvodená od porfyrínu). Najznámejším zástupcom je hemoglobín krvi a myoglobín svalov.

Chromoproteíny - sú bielkoviny s farebnou prostetickou skupinou, čiže obsahuje atóm kovu (meď, železo). Ak táto prostetická skupina nie je farebná, zaraďujeme tieto bielkoviny medzi metaloproteíny.

2.Podľa tvaru molekuly rozdeľujeme bielkoviny na:

globulárne
(guľaté)
fibrilárne (vláknité)

3.Podľa rozpustnosti:

albumíny - rozpustné vo vode i v zriedených roztokoch solí
globulíny - vo vode nerozpustné

4.Z biologického hľadiska rozdeľujeme bielkoviny na:

esenciálne (nenahraditeľné) - organizmus ich nedokáže syntetizovať, môžu byť prijaté len potravou.
neesenciálne (nahraditeľné) - organizmus ich dokáže syntetizovať z iných látok.

Denaturácia bielkovín

Vysokou teplotou, pôsobením silných kyselín, zásad a solí ťažkých kovov podliehajú bielkoviny denaturácií. Pri denaturácií dochádza k zmene konformácie molekuly, ale primárna štruktúra bielkoviny ostáva nezmenená. Denaturáciou bielkovina zmení svoje vlastnosti, stratí svoju prirodzenú biologickú aktivitu a tiež sa znižuje rozpustnosť. Výživná hodnota bielkoviny sa však denaturáciou nemení. Denaturácia môže byť spôsobená fyzikálnymi faktormi (teplo, rôzne žiarenia, vysoký tlak, zvýšené pH,...), chemickými faktormi (kyselinami, zásadami, močovina, soli ťažkých kovov,...) a mechanicky (silným trasením roztokov, šľahanie vajcového bielka,...).
Denaturácia môže byť vratná (reverzibilná) alebo nevratná (ireverzibilná). Pri reverzibilnej denaturácií nastáva postupné obnovenie pôvodnej štruktúry bielkoviny. Tento proces označujeme ako reneturácia.


Biologické funkcie bielkovín

stavebná úloha: Ak nepočítame vodu, tak bielkoviny patria z hľadiska kvantity k hlavnej zložke tela živočíchov (12 %). Taktiež sú súčasťou každej bunky, konkrétne plazmatickej membrány a krvi.

obranná úloha: Protilátky, ktoré telo produkuje na podnet nejakého antigénu (cudzorodej látky) sú práve bielkovinového charakteru. Nazývajú sa imunoglobulíny a produkujú ich B - lymfocyty.

energetická funkcia: Bielkoviny znamenajú pre organizmus tiež zdroj energie. 1g / 22kJ

katalytická funkcia: Enzýmy urýchľujú chemické procesy. Každý enzým má bielkovinivý charakter.

regulácia biochemických procesov: Tiež niektoré hormóny majú bielkovinový charakter. Napr. inzulín, glukagón.


Výživa

Bielkoviny prijímané stravou hodnotíme podľa toho, či obsahujú všetky esenciálne aminokyseliny. Takéto bielkoviny nazývame plnohodnotné bielkoviny. Ich zdrojom sú predovšetkým potraviny živočíšneho pôvodu a vhodné volné kombinácie rastlinnej potravy.

Zdroje bielkovín

- vajíčka, mäso, mlieko, mliečne výrobky, ryby, sójové bôby, semená, obilniny, strukoviny, pšeničné klíčky.
Niektoré potraviny rastlinného pôvodu neobsahujú plnohodnotné bielkoviny, čiže chýba im niektorá esenciálna aminokyselina, ale ich vhodnou kombináciou sa môže dopĺňať. Napr. obilniny, orechy a semená dopĺňame fazuľou, hrachom alebo šošovicou, zeleninu dopĺňame pšeničnými klíčkami či semenami.

Nedostatok bielkovín
Nedostatok bielkovín môže spôsobiť slabý rast a vývin buniek, chudokrvnosť, svalové napätie, náchylnosť k infekčným chorobám, nesprávnu funkciu žliaz, dlhé hojenie rán.

Nadbytok bielkovín
Nadbytok bielkovín môže viesť k vzniku srdcových ochorení, rakoviny hrubého čreva a reumatizmu.

Doporučená denná dávka
Doporučená denná dávka je individuálna. Stresové, fyzické alebo psychické podmienky ju môžu zvýšiť až o 30 %. Väčšina zdrojov uvádza 1g bielkoviny na 1kg telesnej hmotnosti.


Trávenie bielkovín
Pri trávení sa niektoré peptidické väzby pôsobením enzýmov rušia a molekula bielkoviny sa štiepy na jednoduchšie časti peptóny, ďalšie enzýmy ich štiepia na peptidy a na aminokyseliny, ktoré sa vstrebávajú a využívajú na látkovú premenu.

Trávenie začína v žalúdku, pôsobením enzýmu pepsínu, ktorý sa tvorí v neúčinnej forme v žalúdku, ale pôsobením HCl, prítomnej v žalúdočnej šťave, sa mení na aktívny pepsín. Pepsín štiepy bielkoviny na jednoduchšie peptóny. Pôsobením enzýmu erepsínu, produkovaný tenkým črevom, sa bielkoviny štiepia na aminokyseliny.

  Zdroje:
  http://www.bioweb.genezis.eu/index.php?cat=10
http://www.traceur.sk/strava-c9.htmlwww.steve.gb.com-3
http://kekule.science.upjs.sk/chemia/distanc/20.html


 

Buď první, kdo ohodnotí tento článek.

Nový komentář

Přihlásit se
  Ještě nemáte vlastní web? Můžete si jej zdarma založit na Blog.cz.
 

Aktuální články

Reklama